Los catalizadores biológicos o enzimas son proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas, se encuentran clasificadas entre las biomóleculas esenciales del metabolismo celular. Debido a su especificidad y poder catalítico; las enzimas son superiores a los catalizadores químicos, por lo tanto, la investigación en torno a ellas crece en forma progresiva.

Definición de enzima

El nombre de enzima (en la levadura) se empleó a partir de 1877; pero varios años antes ya se sospechaba, que algunas sustancias biológicas intervenían en la fermentación del azúcar para formar alcohol (de aquí el nombre original de fermentos).

Breve revisión histórica de la catálisis enzimática

La primera teoría general sobre la catálisis enzimática, fue publicada por J. Berzelius en 1835 que incluyó un modelo de la enzima conocida actualmente como diastasa de la malta, y señalaba que la hidrólisis del almidón era más eficiente cuando era catalizada por la enzima, comparada con la reacción hidrolizada con ácido sulfúrico .

Años después, Louis Pasteur indicó que la fermentación era catalizada por enzimas, y postuló en 1860 que éstas se hallaban ligadas a la estructura celular de la levadura, esto constituyó un avance importante en la historia de la investigación enzimática.

Alrededor de 1897, E. Büchner logró extraer las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, a partir de las células de la levadura.

Posteriormente, se obtuvo por vez primera, una enzima cristalizada como resultado del trabajo de J. B. Summer en 1926, quien aisló a la ureasa una enzima extraída de la alubia.

Durante el periodo de 1930 a 1936, Northrop aisló la pepsina, tripsina y quimotripsina. Esta investigación, confirmó la naturaleza protéica de las enzimas.

Como consecuencia de los cambios que experimento el mundo, entre 1940 y 1955 la investigación enzimática avanzó lentamente, y hasta 1960 se dio a conocer la descripción estructural enzimática y se encontró la secuencia de aminoácidos de la enzima ribonucleasa.

En 1965 se demostró la estructura tridimensional de la lisozima a través de cristalografía de rayos X, y se propuso un mecanismo de acción catalítica en términos estructurales.

A partir de la síntesis química de la enzima ribonucleasa, realizada en 1969, el desarrollo en el ámbito enzimático ha evolucionado rápidamente y en la actualidad se han identificado más de 2000 enzimas diferentes, de éstas alrededor de 200 han sido cristalizadas.

Por otro lado, la aplicación de técnicas recombinantes de ADN (ácido desoxirribonucléico) al estudio de enzimas, ha producido cambios notables en la modificación de la actividad catalítica y la especificidad, a través de la integración de mutaciones, en posiciones definidas de la molécula enzimática.

Otros catalizadores biológicos

El término catalizador biológico, no es exclusivo de las enzimas originales, también se aplica a la xenoenzimas, catalizadores proteicos creados en el laboratorio y anticuerpos monoclonales con actividad enzimática, así como la indicación de que tanto ARN (ácido ribonucléico) como la hemoglobina, poseen actividades catalíticas.

Cuando se comparan las velocidades de catálisis entre una reacción catalizada por una enzima y un catalizador químico, la primera se lleva a cabo más rápidamente y a temperaturas más bajas. Como consecuencia de su naturaleza proteica, la actividad catalítica de las enzimas depende del pH y de la temperatura de reacción.

Otra característica importante de la actividad enzimática es la especificidad, los biocatalizadores son específicas tanto en la naturaleza del substrato que utilizan, como en la reacción que catalizan.